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ace生物学意义
ACE最初在1956年被分离出来时被称为“痔疮纤维素酶(hypertensin-convertingenzyme)”。人类ACE基因位于10号染色体上,编码一种180kDa基因,具有两个同源结构域。每个结构域都有一个活跃的锌结合基序,His-Glu-X-X-His(HEXH基序),这种基序存在于许多肽酶中。ACE是一种I型跨膜磷,通过单个羧基末端跨膜区锚定在质膜上。在人类中,已经描述两种不同的ACE同工酶,一种是在肺内皮表面和肾、肠、羊水和脉络丛的刷状缘膜上发现的丰富的体细胞形式,另一种是仅在松果体中发现的ACE生发形式。这两种ACE变种病毒都是膜包基因,在细胞表面,它们作为外切酶水解循环肽。ACE可以从细胞表面裂解,从而充当可溶性酶。然而,可溶性ACE的计算机科学意义仍不清楚。
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